Антитела и наборы для ИФА для любой области исследования! Обзор применения антител Arigobio

Иммунология

Транскрипционный фактор NFkB контролирует большое количество генов, ответственных за регуляцию апоптоза, воспаления, онкогенеза и различных иммунных реакций. Данный фактор активируется такими стимулами как как цитокины, стресс, УФ, низкий уровень кислорода, бактериальные или вирусные инфекции.

Антитела для изучения сигнального пути NFkB

Антитела p38 phospho T180/Y182 Antibody, кроличьи поликлональные

Митоген-активируемая протеинкиназа (p38 MAPK) является нижележащим элементом сигнального пути NFkB и активируется клеточным стрессом в ответ на осмотический шок, воспалительные цитокины, липополисахарид (LPS), ультрафиолетовое излучение и факторами роста. p38 MAPK активируется MKK3, MKK6 и SEK путем фосфорилирования по остаткам Thr180 и Tyr182.

Антитела I kappa B alpha Antibody, кроличьи, поликлональные

При активации пути NFkB белки IκB фосфорилируются с помощью IKKα и IKKβ, что приводит к расщеплению белка IκB и ядерной транслокации фактора NF-κB. Следовательно, подавление IkB альфа связано с активацией нижестоящего сигнального пути NF-kB.

Нейробиология

Нейродегенеративные заболевания обычно относятся к неизлечимым заболеваниям, при которых нервные клетки подвергаются прогрессирующему повреждению. Примеры нейродегенеративных заболеваний включают болезнь Паркинсона, Альцгеймера и Хантингтона.

Антитела Amyloid Precursor Protein Antibody, кроличьи, поликлональные

APP функционирует как рецептор клеточной поверхности и выполняет физиологические функции на поверхности нейронов, связанные с ростом нейритов, адгезией нейронов и аксоногенезом. Он участвует в клеточной подвижности и регуляции транскрипции посредством белок-белковых взаимодействий.

Набор для ИФА beta-Amyloid

Болезнь Альцгеймера (БА) является наиболее распространенным нейродегенеративным заболеванием у пожилых людей. Показано, что БА имеет биологические причины и характеризуется наличием сенильных бляшек и нейрофибриллярных клубков преимущественно в коре больших полушарий и отделах гиппокампа головного мозга. Бета-амилоид (1-40) (Аβ40) и бета-амилоид (1-42) (Аβ42) являются основными компонентами вышеуказанных бляшек; однако присутствуют и другие формы бета-амилоидных пептидов. Оба пептида отщепляются от белка-предшественника амилоида (APP) ферментами β-секретазой и γ-секретазой. Многие исследования предполагают, что Aβ42 и/или Aβ43 необходимы для инициации образования амилоидных бляшек и нейрофибрилл, что приводит к нейродегенерации, в то время как Aβ40 менее нейротоксичен.

Метаболизм

В отличие от нормальных дифференцированных клеток, которые в основном полагаются на митохондриальное окислительное фосфорилирование для выработки энергии, необходимой для клеточных процессов, большинство раковых клеток вместо этого полагаются на аэробный гликолиз, явление, называемое «эффектом Варбурга». PKM2, но не PKM1, может фосфорилироваться по Ser37 с помощью ERK2 посредством активации рецептора EGF. Фосфорилированный PKM2 перемещается в ядро и действует как коактиватор бета-катенина, вызывая экспрессию c-myc, что приводит к PKM2-зависимой активации GLUT1, LDHA и PTB.

Антитела anti-PKM1/2 antibody, кроличьи поликлональные

PKM2 представляет собой гликолитический фермент, который катализирует перенос фосфорильной группы от фосфоенолпирувата (ФЕП) к АДФ с образованием АТФ. Данный белок специфически сверхэкспрессируемый в раковых клетках.

Передача молекулярных сигналов

Сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста (EGFR) является одним из наиболее важных путей, регулирующих рост, выживание, пролиферацию и дифференцировку в клетках млекопитающих. EGFR передают стимулирующий сигнал внутриклеточно при стимуляции своими лигандами (TGF-альфа и EGF). В норме количество лигандов EGF регулируется, так что скорость пролиферации клеток не превышает того, что требуется ткани. Передача сигналов EGFR часто усиливается при злокачественных новообразований из-за избыточной продукции EGF или TGF-альфа в микроокружении опухоли или же в результате мутаций самого EGFR, которые приводит к постоянной активации сигнального пути.

Антитела anti-Akt phospho (Ser473) antibody, кроличьи поликлональные

Akt, также известная как протеинкиназа B (PKB), представляет собой серин/треонин-специфическую протеинкиназу, которая играет ключевую роль в клеточных процессах, таких как метаболизм глюкозы, апоптоз, пролиферация клеток, транскрипция и миграция клеток. AKT может фосфорилироваться комплексом mTOR 2 (mTORC2) и ДНК-зависимой протеинкиназой (DNA-PK) по остатку Serine 473 (Ser473).

Антитела anti-EGFR antibody, мышиные моноклональные

EGFR представляет собой рецептор, который может быть активирован EGF или TGF-альфа. Активация белков EGFR связана с различными злокачественными новообразованиями, особенно раком молочной железы. Антагонисты EGFR являются основной мишенью для терапевтического вмешательства при злокачественных новообразованиях.

Клеточная биология

Апоптоз – это процесс зарограммированной гибели клеток, происходящий в многоклеточном организме. Сигналы внутриклеточной или внеклеточной смерти вызывает апоптоз путем высвобождения цитохрома-с из митохондрий. Высвобожденный цитохром-с связывается с APAF-1 и расщепляет каспазу 9. В результате этого каспаза-3 и PARP расщепляются, и клетка вступает в финальную стадия апоптоз и в результате происходит гибель клетки.

Панель антител Apoptosis Marker Antibody Duo (Bcl2, Bax)

Соотношение экспрессии BAX/BCL2 является важным показателем для выяснения судьбы клеток, подвергающихся апоптозу в различных исследованиях, включая изучение рака, поиск терапевтических агентов и оценку терапевтического ответа.

Антитела anti-Caspase 9 antibody, мышиные моноклональные

Когда клетка получает внутри- или внеклеточный сигнал смерти, цитохром с высвобождается из митохондрий в цитоплазму и запускает активацию прокаспазы 9. Обнаружение расщепленной каспазы 9 является признаком раненого апоптозу.

Антитела anti-PARP (cleaved) antibody, кроличьи поликлональные

Расщепление PARP является необходимым условием вступления клетки на позднюю стадию апоптоза. Антитела против расщепленной PARP как специфический метод для подтверждения апоптоза в образцах тканей.